一、静态生物化学
（一）绪论
1．知识范围
生物化学的概念及其研究内容；蛋白质的研究历程，核酸的研究历程；生命物质主要元
素的组成的规律，生物大分子组成的共同规律，物质代谢和能量代谢的规律，生物界遗传信
息传递的统一性。21
2．考核要求
（1）掌握生物化学的概念及其研究内容。
（2）了解蛋白质的研究历程；核酸的研究历程。
（3）理解生命物质主要元素的组成的规律；生物大分子组成的共同规律；物质代谢和
能量代谢的规律；生物界遗传信息传递的统一性。
（二）蛋白质的化学
1．知识范围
根据分子形状分类，根据分子组成分类，根据功能分类；氨基酸的结构通式，氨基酸的
分类，氨基酸的理化性质；肽的结构，生物活性肽的功能，活性肽的来源，活性肽的应用；
蛋白质的一级结构，蛋白质的空间结构，蛋白质的性质；蛋白质一级结构与功能的关系，蛋
白质高级结构与功能的关系；蛋白质的分离和分析技术，蛋白质分子中氨基酸序列的确定。
2．考核要求
（1）了解根据分子形状分类；根据分子组成分类；根据功能分类。
（2）掌握氨基酸的结构通式；氨基酸的分类；氨基酸的理化性质。
（3）理解肽的结构；生物活性肽的功能；活性肽的来源；活性肽的应用。
（4）掌握蛋白质的一级结构；蛋白质的空间结构；蛋白质的性质。
（5）理解蛋白质一级结构与功能的关系；蛋白质高级结构与功能的关系。
（6）理解蛋白质的分离和分析技术；蛋白质分子中氨基酸序列的确定。
（三）核酸的化学
1．知识范围
核酸的概念，核酸的生物学意义；核糖和脱氧核糖，嘌呤碱和嘧啶碱，核苷，核苷酸，
核苷酸的连接方式；DNA 的一级结构，DNA 的二级结构，DNA 的三级结构；基因与基因组的
概念，病毒和细菌基因组的特点，真核生物基因组的特点；tRNA、rRNA、mRNA hnRNA、其它
RNA；一般理化性质，紫外吸收性质，影响核酸结构稳定性的因素，核酸的变性，核酸的复
性。
2．考核要求
（1）了解核酸的概念，核酸的生物学意义。
（2）掌握核糖和脱氧核糖；嘌呤碱和嘧啶碱；核苷；核苷酸；核苷酸的连接方式。
（3）掌握 DNA 的一级结构；DNA 的二级结构；DNA 的三级结构。
（4）理解基因与基因组的概念；病毒和细菌基因组的特点；真核生物基因组的特点。2
（5）了解 tRNA；rRNA；mRNA hnRNA；其它 RNA。
（6）掌握一般理化性质；紫外吸收性质；影响核酸结构稳定性的因素；核酸的变性；
核酸的复性。
（四）糖类
1．知识范围
单糖的概念，重要单糖的结构与性质；寡糖的概念，重要寡糖结构与性质；多糖的概念；
重要多糖结构与性质；糖复合物的概念，重要糖复合物的结构与性质。单糖的衍生物，单糖
的构型、构象。
2．考核要求
（1）掌握单糖的概念，重要单糖的结构与性质；寡糖的概念，重要寡糖结构与性质；
多糖的概念；重要多糖结构与性质；糖复合物的概念，重要糖复合物的结构与性质。
（2）了解单糖的衍生物，单糖的构型、构象。
（五）脂质和生物膜
1．知识范围
三酰甘油的结构与性质；脂肪酸的种类与结构特点；磷脂的种类与结构特点；鞘脂及类
固醇的类型。生物膜的化学组成及结构。
2．考核要求
（1）掌握三酰甘油的结构与性质；脂肪酸的种类与结构特点；磷脂的种类与结构特点；
鞘脂及类固醇的类型。
（2）了解生物膜的化学组成及结构。
（六）酶
1．知识范围
酶的概念与特点。酶的六大分类；酶的系统命名法与编号 ；酶的活性部位。酶的化学
本质； 绝大多数酶是蛋白质；核酶的发现及其意义；酶的辅因子； 酶类型包括单体酶、寡
聚酶、多酶复合物。酶专一性的类型；酶专一性的假说。酶与底物复合物的形成；酶具有高
催化效率的分子机制；酶作用机制的实例-胰凝乳蛋白酶。酶促反应速率的概念；底物浓度
对促反应速率的影响；酶促反应的动力学方程式。抑制剂的影响作用；温度的影响作用；pH
的影响作用；激活剂的影响作用。酶活性的调节方式；酶的别构调控；可逆的共价修饰调节；
酶原的激活。核酶；抗体酶；同工酶。酶活力的测定方法；酶的分离纯化；酶工程。
2．考核要求23
（1）掌握酶的概念与特点。
（2）掌握酶的六大分类；酶的系统命名法与编号 ；酶的活性部位。
（3）理解酶的化学本质； 绝大多数酶是蛋白质；核酶的发现及其意义；酶的辅因子；
酶类型包括单体酶、寡聚酶、多酶复合物。
（4）理解酶专一性的类型；酶专一性的假说。
（5）理解酶与底物复合物的形成；酶具有高催化效率的分子机制；酶作用机制的实例- 胰凝乳蛋白酶。
（6）掌握酶促反应速率的概念；底物浓度对促反应速率的影响；酶促反应的动力学方
程式。
（7）掌握抑制剂的影响作用；温度的影响作用；pH 的影响作用；激活剂的影响作用。
（8）掌握酶活性的调节方式；酶的别构调控；可逆的共价修饰调节；酶原的激活。
（9 了解核酶；抗体酶；同工酶。
（10）理解酶活力的测定方法；酶的分离纯化；酶工程。
（七）维生素和辅酶
1．知识范围
维生素：维持机体正常生命活动不可缺少的一类小分子有机物质；脂溶性维生素和水溶
性维生素。脂溶性维生素 A、D、E、K 的结构；水溶性维生素 B1 和硫胺素焦磷酸、维生素
B2 和黄素辅酶、泛酸和辅酶 A、维生素 P 和烟酰胺辅酶、维生素 B6 和 B6 辅酶、生物素和
羧化酶辅酶、 叶酸和叶酸辅酶、维生素 B12 和 B12 辅酶、硫辛酸、维生素 C 的结构。脂溶
性维生素 A、D、E、K 的形式及其功能；水溶性维生素 B1 和硫胺素焦磷酸、维生素 B2 和黄
素辅酶、泛酸和辅酶 A、维生素 P 和烟酰胺辅酶、维生素 B6 和 B6 辅酶、生物素和羧化酶
辅酶、 叶酸和叶酸辅酶、维生素 B12 和 B12 辅酶、硫辛酸、维生素 C 的性形式及其功能。
2．考核要求
（1）掌握维生素：维持机体正常生命活动不可缺少的一类小分子有机物质；脂溶性维
生素和水溶性维生素。
（2）掌握脂溶性维生素 A、D、E、K 的结构；水溶性维生素 B1 和硫胺素焦磷酸、维生
素 B2 和黄素辅酶、泛酸和辅酶 A、维生素 P 和烟酰胺辅酶、维生素 B6 和 B6 辅酶、生物素
和羧化酶辅酶、 叶酸和叶酸辅酶、维生素 B12 和 B12 辅酶、硫辛酸、维生素 C 的结构。
（3）掌握脂溶性维生素 A、D、E、K 的性形式及其功能；水溶性维生素 B1 和硫胺素焦
磷酸、维生素 B2 和黄素辅酶、泛酸和辅酶 A、维生素 P 和烟酰胺辅酶、维生素 B6 和 B6 辅24
酶、生物素和羧化酶辅酶、 叶酸和叶酸辅酶、维生素 B12 和 B12 辅酶、硫辛酸、维生素 C
的形式及其功能。
二、动态生物化学
（一）新陈代谢总论与生物氧化
1．知识范围
新陈代谢的研究方法；生物体内能量代谢的基本规律；高能化合物与 ATP 的作用；肌酸
磷酸是高能磷酸键的贮存形式；辅酶 A 的递能作用；生物氧化的特点；呼吸链的组成及电子
传递顺序；胞液中 NADH 的跨膜运转。高能化合物与 ATP 的作用；肌酸磷酸是高能磷酸键的
贮存形式；辅酶 A 的递能作用；呼吸链的组成及电子传递顺序；氧化磷酸化作用的概念。
2．考核要求
（1）了解新陈代谢的研究方法；生物体内能量代谢的基本规律；高能化合物与 ATP 的
作用；肌酸磷酸是高能磷酸键的贮存形式；辅酶 A 的递能作用；生物氧化的特点；呼吸链的
组成及电子传递顺序；胞液中 NADH 的跨膜运转。
（2）掌握高能化合物与 ATP 的作用；肌酸磷酸是高能磷酸键的贮存形式；辅酶 A 的递
能作用；呼吸链的组成及电子传递顺序；氧化磷酸化作用的概念。
（二）糖代谢
1．知识范围
淀粉、糖原、纤维素的酶促水解。细胞内糖酵解、糖的有氧分解、乙醛酸循环— 三羧
酸循环支路、戊糖磷酸途径、葡萄糖醛酸代谢途径的概念、过程、能量的计算及意义。糖原
的合成；蔗糖的合成；淀粉的合成；糖异生作用的概念及过程。
2．考核要求
（1）了解淀粉、糖原、纤维素的酶促水解。
（2）掌握细胞内糖酵解、糖的有氧分解、乙醛酸循环— 三羧酸循环支路、戊糖磷酸
途径、葡萄糖醛酸代谢途径的概念、过程、能量的计算及意义。
（3）掌握糖原的合成；蔗糖的合成；淀粉的合成；糖异生作用的概念及过程。
（三）脂类代谢
1．知识范围
三酰甘油的酶促水解；磷脂的酶促水解；胆固醇酯的酶促水解。甘油的氧化；脂肪酸的
β一氧化作用；脂肪酸氧化的其他途径；酮体的生成和利用。甘油－a－磷酸的生物合成；
脂肪酸的生物合成；三酰甘油的合成。磷脂的分解代谢，磷脂酰乙醇胺和磷脂酰胆碱的合成；25
胆固醇的功能、合成、转化、排泄。
2．考核要求
（1）了解三酰甘油的酶促水解；磷脂的酶促水解；胆固醇酯的酶促水解。
（2）掌握甘油的氧化；脂肪酸的β一氧化作用；脂肪酸氧化的其他途径；酮体的生成
和利用。
（3）掌握甘油－a－磷酸的生物合成；脂肪酸的生物合成；三酰甘油的合成。
（4）了解磷脂的分解代谢，磷脂酰乙醇胺和磷脂酰胆碱的合成；胆固醇的功能、合成、
转化、排泄。
（四）蛋白质的降解和氨基酸代谢
1．知识范围
细胞内蛋白质的降解；外源蛋白的酶促降解。氨基酸的脱氨基作用；氨基酸的脱羧基作
用；氨的代谢去路；a－酮酸的代谢去路。氨基酸合成途径的类型；氨基酸代谢与－碳单位；
氨基酸与某些重要生物活性物质的合成。
2．考核要求
（1）了解细胞内蛋白质的降解；外源蛋白的酶促降解。
（2）掌握氨基酸的脱氨基作用；氨基酸的脱羧基作用；氨的代谢去路；a－酮酸的代谢
去路。
（3）理解氨基酸合成途径的类型；氨基酸代谢与－碳单位；氨基酸与某些重要生物活
性物质的合成。
（五）核苷酸代谢
1．知识范围
嘌呤核苷酸的分解；嘧啶核苷酸的分解。核苷酸生物合成的概况；嘌呤核苷酸的从头合
成；嘧啶核苷酸的从头合成；核苷三磷酸的合成；脱氧核苷酸的合成；胸苷酸的合成；核苷
酸的补救合成。嘌呤核苷酸生物合成的调控；嘧啶核苷酸生物合成的调控。嘌呤类似物；嘧
啶类似物；核苷类似物；叶酸类似物。烟酰胺核苷酸的合成；黄素核苷酸的合成；辅酶 A
的合成。
2．考核要求
（1）了解嘌呤核苷酸的分解；嘧啶核苷酸的分解。
（2）掌握核苷酸生物合成的概况；嘌呤核苷酸的从头合成；嘧啶核苷酸的从头合成；
核苷三磷酸的合成；脱氧核苷酸的合成；胸苷酸的合成；核苷酸的补救合成。26
（3）理解嘌呤核苷酸生物合成的调控；嘧啶核苷酸生物合成的调控。
（4）了解嘌呤类似物；嘧啶类似物；核苷类似物；叶酸类似物。
（5）理解烟酰胺核苷酸的合成；黄素核苷酸的合成；辅酶 A 的合成。
三、分子生物化学
（一）DNA 的生物合成
1．知识范围
DNA 的半保留复制；DNA 复制的起点和方向。参与原核生物 DNA 复制的酶和蛋白质；大
肠杆菌 DNA 复制的起始；DNA 链的延伸；复制的终止；逆转录的概念及作用。
参与真核生物 DNA 复制的酶和蛋白质；真核生物 DNA 复制的过程 ；真核生物 DNA 复制
的特点。DNA 损伤的产生；DNA 损伤的修复。
2．考核要求
（1）理解 DNA 的半保留复制；DNA 复制的起点和方向。
（2）掌握参与原核生物 DNA 复制的酶和蛋白质；大肠杆菌 DNA 复制的起始；DNA 链的
延伸；复制的终止；逆转录的概念及作用。
（3）理解参与真核生物 DNA 复制的酶和蛋白质；真核生物 DNA 复制的过程 ；真核生物
DNA 复制的特点。
（4）了解 DNA 损伤的产生；DNA 损伤的修复。
（二）RNA 的生物合成
1．知识范围
启动子、转录泡、反义链、有义链的含义；转录的选择性抑制。原核生物的 RNA 聚合酶；
转录的起始；RNA 链的延伸；转录的终止。真核生物的 RNA 聚合酶；真核生物转录的起始；
真核生物转录的终止；原核生物与真核生物转录调控的特点。内含子剪接的 4 种类型：rRNA
前体的加工，tRNA 前体的加工 ，mRNA 前体的加工；RNA 编辑；RNA 复制；无模板的 RNA 合
成。
2．考核要求
（1）理解启动子、转录泡、反义链、有义链的含义；转录的选择性抑制。
（2）掌握原核生物的 RNA 聚合酶；转录的起始；RNA 链的延伸；转录的终止。
（3）理解真核生物的 RNA 聚合酶；真核生物转录的起始；真核生物转录的终止；原核
生物与真核生物转录调控的特点。
（4）了解内含子剪接的 4 种类型：rRNA 前体的加工，tRNA 前体的加工 ，mRNA 前体的27
加工；RNA 编辑；RNA 复制；无模板的 RNA 合成。
（三）蛋白质的生物合成
1．知识范围
mRNA；核糖体；tRNA。氨基酸的活化；活化氨基酸的转运；肽链合成的起始；肽链合成
的延长；肽链合成的终止；蛋白质合成所需的能量。蛋白质合成后的 加工、定向运输；蛋
白质合成的抑制剂。
2．考核要求
（1）理解 mRNA；核糖体；tRNA。
（2）掌握氨基酸的活化；活化氨基酸的转运；肽链合成的起始；肽链合成的延长；肽
链合成的终止；蛋白质合成所需的能量。
（3）理解蛋白质合成后的 加工、定向运输；蛋白质合成的抑制剂。
四、生物化学总论
（一）物质代谢的调节控制
1．知识范围
糖代谢与脂代谢的相互联系；糖代谢与蛋白质代谢的相互联系；脂肪代谢与蛋白质代谢
的相互联系；核酸和其他物质代谢的相互联系。酶水平的调节；细胞水平的调节控制；激素
对代谢的调节；神经系统对代谢的调节。
2．考核要求
（1）理解糖代谢与脂代谢的相互联系；糖代谢与蛋白质代谢的相互联系；脂肪代谢与
蛋白质代谢的相互联系；核酸和其他物质代谢的相互联系。
（2）掌握酶水平的调节；细胞水平的调节控制；激素对代谢的调节；神经系统对代谢
的调节。28
Ⅲ. 模拟试卷及参考答案
生物化学模拟试卷
（考试时间：50 分钟）
（总分：10 分）
说明：请在答题纸的相应位置上作答，在其它位置上作答的无效。
一、名词解释（本大题共 4 个小题，每小题 4 分，共 20 分。请在答题纸的相应位置
上作答）
1.生物化学
2.维生素
3.酶原的激活
4.糖的有氧 化
二、单项选择题（本大题共 10 小题，每小题 2 分，共 20 分。在每小题给出的四个备选
项中，选出一个正确的答案，并将所选项前的字母填写在答题纸的相应位置上。）
1.组成蛋白质的 20 种氨基酸 性氨基酸包括（ ）
A.甘氨酸 B.赖氨酸 C.谷氨酸酰胺 D.天冬氨酸
2. DNA 双链分子中，一条链碱基顺序 AT G,另一条互补链碱基顺序为（ ）
A. CGT B.TA C C.ATCG D.AGCT
3.下列哪个不是蛋白质α-螺旋结构要点（ ）
A.螺旋一周 3.6 个氨基酸残 B.螺距 0.54nm
C.R 侧链基团伸向螺旋的外侧 D.肽链内 14 个原子形成氢键
4.下列哪个不是 DNA 双螺旋结构模型的要点（ ）
A.螺旋一圈 10 个碱基对 B.螺距 3.4nm，
C.螺径 4nm D.多右手双螺旋
5.下面酶为水解酶类的是（ ）
A.蔗糖酶 B.乙醇脱氢酶 C.丙酮酸脱羧酶 D.谷丙转氨酶
6.脂肪酸从头合成都是在（ ）
A.细胞液 B.线粒体 C.核糖体 D.细胞液及线粒体
7.在生物体内含硫的氨基酸是（ ）
A.甲硫氨酸 B.甘氨酸 C.丝氨酸 D.色氨酸29
8.一碳单位转移酶的辅酶是（ ）
A.辅酶 I B.辅酶 I C.四氢叶酸 D.FAD
9.转氨酶的辅酶是（ ）
A.磷酸吡哆醛 B.泛酸 C.烟酰胺 D.硫胺素
10.在缺氧条件下，哺乳动物组织中积累的是（ ）
A.丙酮酸 B.乳酸 C.乙醇 D.二氧化碳
三、判断题（本大题共 10 个小题，每小题 2 分，共 20 分。正确的划“√”，错误的
划“×”，请将答案填涂在答题纸的相应位置上。）
1.变性的蛋白质一定沉淀。 （ ）
2.蛋白质、氨基酸、核苷酸都是两性离子。 （ ）
3.蛋白质、氨基酸、核苷酸都是两性离子都有等电点。 （ ）
4.适当的高温可以提高酶的活性。 （ ）
5.泛酸在人体内的主要活性形式是辅酶 A。 （ ）
6.葡萄糖无氧酵解在细胞液中进行。 （ ）
7.鸟氨酸循环就是尿素循环。 （ ）
8.色氨酸合成途径中有阻遏蛋白和衰减子对操纵子基因的两种调节。 （ ）
9.DNA 复制是全部遗传信息的传递。 （ ）
10.糖类、脂肪酸彻底氧化分解时，进入三羧酸循环的主要物质是丙酮酸。 （ ）
四、填空题（本大题共 20 个空，每空 1 分，共 20 分。请在答题纸的相应位置上作答。）
1. mol乙酰辅酶 A 在体内彻底氧化，生成 mol 的 ATP(第一条呼吸链产生 2.5molATP，
第二条呼吸链产生 1.5molATP)。
2.蛋白质在等电点时，溶解度最 ，容易沉淀析出，常用来分离提纯蛋白质。稳定
蛋白质一级结构的共价键包括 和 。
3. 国 际 酶 学 委 员 会 将 所 有 的 酶 分 为 六 大
类： ， ， ， ， ， 。
4.葡萄糖经过糖酵解转变为丙酮酸，丙酮酸有三个去向，在组织缺氧条件下丙酮酸还原
为 ；酵母菌可使丙酮酸还原为 ；有氧条件下丙酮酸转化为 。
5.三羧酸循环的代谢受 ， ， ， 4 种酶活性的调节。
6. 肽链合成的延长，经历 ， ， 三个步骤。
五、简答题（本大题共 2 小题，每小题 10 分，共 20 分。请在答题纸的相应位置上作30
答）
1.一个α-螺旋片段含有 180 个氨基酸残基，该片段有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段
的轴长是多少？
2.什么是戊糖磷酸途径，其生物学意义是什么？
生物化学参考答案
一、名词解释（本题共 4 小题，每小题 4 分，共 20 分）
1.生物化学：是研究生物体的化学；是研究生物体分子组成及变化规律的基础科学；是
对生命现象最为基础、最为深入的分子水平的机制探讨。
2.维生素：参与生物生长发育与代谢所必须的一类微量小分子有机物质。
3.酶原的激活：在特定蛋白水解酶的催化下，酶原的结构发生改变，形成酶的活性部位，
转变成有活性的酶的过程。
4.糖的有氧 化：葡萄糖在有氧的条件下彻底氧化生成 CO2、H2O 和大量 ATP 的代谢过
程，称为糖的有氧 化
二、选择题（本题共 10 个小题，每小题 2 分，共 20 分）
1.D 2.B 3.D 4.C 5.A 6.A 7.A 8.C 9.A 10.B
三、判断题（本题共 10 个小题，每题 2 分，共 20 分，对的打√，错的打×）
1.× 2.√ 3.√ 4.√ 5.√ 6.√ 7.√ 8.√ 9.√ 10.×
四、填空题（本题共 20 个空，每空 1 分，共 20 分）
1. 0。
2.小、肽键、二硫键。
3.氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶。
4、乳酸、乙醇、乙酰辅酶 A。
5.三羧酸循环的代谢受丙酮酸脱氢酶系、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸
脱氢酶系。
6.进位、转肽、移位。
五、简答题（本题共 2 个小题，每小题 10 分，共 20 分）
1. 80/3.6=50（圈）（4 分）；50* .54=27（nm）（4 分）31
答：该片段有 50 圈螺旋，轴长 27nm（2 分）
2. （1）磷酸途径：从 6－磷酸葡萄糖开始，不经糖酵解和柠檬酸循环，直接将其脱氢
脱羧分解为戊糖磷酸，戊糖磷酸分子再经重排最终又生成 6－磷酸葡萄糖的过程。（4 分）
（2）生物学意义：
①生成的 5－磷酸核糖是合成核酸必需原料。（2 分）
②NADPH＋H＋作为供氢体，参与体内许多重要的还原性代谢反应（如：脂肪酸合成、固
醇类合成）。（2 分）
③与糖有氧、无氧分解相联系（磷酸甘油醛就是三种糖代谢的枢纽）。（2 分）
上一页 [1] [2]
